ساختارهای ثانویه پروتئین‌ها: مقایسه مدل‌ها و نتایج تجربی

پیش‌بینی‌های ساختار ثانویه پروتئین‌ها با استفاده از خط گسترده H NMR با نتایج تجربی مقایسه شدند. از IUPred2A برای تولید پیش‌بینی پروتئین بی‌نظم یا مناطق اتصال استفاده شد. تیموزین-β4 و دامنه سیتوپلاسمی استابلین -2 به‌طور عمده بی‌نظم مطابقت با نتایج تجربی پیدا شد.   

پیش‌بینی می‌شود که انواع α-سینوکلئین بی‌نظیر باشد همان‌طور که در آزمایش‌ها مشاهده می‌شود اما جهش A53T برخلاف نتیجه خط H گسترده NMR اختلال پیش‌بینی‌شده کمتری را نشان می‌دهد. یک سایت اتصال بی‌نظیر برای تیموسین-β4 پیدا شد درحالی‌که دامنه سیتوپلاسمی استابلین-2 در کل طول آن به همین ترتیب مشخص شد. سومین سوم از توالی نوع α-synuclein یک سایت اتصال بی‌نظم بود. تیموزین-β4 و دامنه سیتوپلاسمی استابلین-2 فقط با توجه به پنج روش پیش‌بینی ساختار ثانویه فقط شامل سیم‌پیچ و مارپیچ بود. ورق‌های β در α- سینوکلئین ها وجود دارند و طبق پیش‌بینی‌ها به باقی‌مانده اسیدهای آمینه در جهش A53T گسترش می‌یابد. مورد دوم با آزمایش تأیید می‌شود. مقایسه پیش‌بینی‌ها با آزمایش‌ها نشان می‌دهد که قطعات مارپیچ مدفون می‌شوند.

فایلpdf  مقاله را از اینجا دانلود نمایید.